25. Амінокислоти та білки (§ 29)

• Назад до змісту

25.1 СХАРАКТЕРИЗУЙТЕ АМІНОКИСЛОТИ.

1. Загальна формула $\alpha$-амінокислот:

$\text{NH}_2-\text{CH}(R)-\text{COOH}$

2. Біологічна роль амінокислот:

Амінокислоти є мономерами для біосинтезу білків у живих організмах, а також беруть участь у метаболічних процесах і синтезі гормонів, вітамінів та нейромедіаторів.

3. Запишіть хімічні рівняння реакцій аміноетанової кислоти:

а) з лугами:
$\text{KOH} + \text{NH}_2-\text{CH}_2-\text{COOH} \rightarrow \text{NH}_2-\text{CH}_2-\text{COOK} + \text{H}_2\text{O}$

б) з кислотами:
$\text{HBr} + \text{NH}_2-\text{CH}_2-\text{COOH} \rightarrow [\text{NH}_3-\text{CH}_2-\text{COOH}]\text{Br}$

в) утворення дипептиду:
$\text{NH}_2-\text{CH}_2-\text{COOH} + \text{NH}_2-\text{CH}_2-\text{COOH} \rightarrow \text{NH}_2-\text{CH}_2-\text{CO}-\text{NH}-\text{CH}_2-\text{COOH} + \text{H}_2\text{O}$

25.2 СХАРАКТЕРИЗУЙТЕ БІЛКИ.

1. Для білків характерні чотири рівні організації:

Первинна структура — послідовність амінокислотних залишків у поліпептидному ланцюзі, з’єднаних пептидними зв’язками.

Вторинна структура — просторова конформація поліпептидного ланцюга у вигляді спіралі або складчастого шару, яка стабілізується водневими зв’язками.

Третинна структура — тривимірна упаковка поліпептидного ланцюга у глобулу або фібрилу, що утримується йонними, водневими, дисульфідними зв’язками та гідрофобними взаємодіями.

Четвертинна структура — комплекс із кількох поліпептидних ланцюгів (субодиниць) із третинною структурою, об’єднаних у єдину функціональну молекулу.

2. Денатурація білків — це руйнування вищих структур білкової молекули (четвертинної, третинної та вторинної) зі збереженням первинної структури.

Денатурація відбувається за дії високих температур, радіації, концентрованих кислот і лугів, солей важких металів, органічних розчинників або механічного впливу.

3. Біологічна роль білків:

25.2 СХАРАКТЕРИЗУЙТЕ БІЛКИ.

1. Для білків характерні чотири рівні організації:

первинна структура — послідовність амінокислотних залишків у поліпептидному ланцюзі, з’єднаних пептидними зв’язками.

вторинна структура — просторова конфігурація поліпептидного ланцюга у вигляді $\alpha$-спіралі або $\beta$-складчастого шару, що стабілізується водневими зв’язками.

третинна структура — тривимірна просторова упаковка поліпептидного ланцюга у глобулу або фібрилу завдяки дисульфідним, йонним, водневим зв’язкам і гідрофобним взаємодіям.

четвертинна структура — об’єднання кількох поліпептидних ланцюгів із третинною структурою у спільний функціональний білковий комплекс.

2. Денатурація білків — це… Денатурація відбувається за…

Денатурація білків — це процес руйнування природної просторової будови білка (вторинної, третинної та четвертинної структур) зі збереженням його первинної структури під дією різних чинників.

Денатурація відбувається за нагрівання, зміни pH середовища (дії кислот чи лугів), дії випромінювання, розчинів солей важких металічних елементів та органічних розчинників (зокрема спирту).

3. Біологічна роль білків:

25.3 ВИКОНАЙТЕ ДОСЛІД НА С. 228 ПІДРУЧНИКА. ОПИШІТЬ СПОСТЕРЕЖЕННЯ ТА ПОЯСНІТЬ ЇХ.

Дослід 1. При нагріванні розчину білка спостерігається його згортання та утворення білого осаду у вигляді пластівців. Це відбувається внаслідок термічної денатурації білка — руйнування його просторової конфігурації (вторинної, третинної та четвертинної структур) під дією високої температури.

Дослід 2. При додаванні етилового спирту до розчину білка розчин каламутніє та випадає осад. Етиловий спирт спричиняє денатурацію білка внаслідок руйнування гідратної оболонки (обезводнення) та зміни водневих зв’язків у білковій молекулі.

Дослід 3. При додаванні розчину солі важкого металічного елемента (купрум(II) сульфату) спостерігається утворення сирчастого осаду. Йони важких металів необоротно денатурують білок, зв’язуючись із його функціональними групами та спричиняючи осадження білкових молекул.

25.4 ПОДИВІТЬСЯ ВІДЕОДОСЛІДИ КОЛЬОРОВИХ РЕАКЦІЙ БІЛКІВ. ОПИШІТЬ СПОСТЕРЕЖЕННЯ ТА ПОЯСНІТЬ, НАВІЩО ВИКОРИСТОВУЮТЬ ЦІ РЕАКЦІЇ.

Біуретова реакція: При додаванні до розчину білка розчину лугу та декількох крапель розчину купрум(II) сульфату блакитне забарвлення змінюється на фіолетове (фіалкове). Ця реакція є якісною на виявлення пептидних зв’язків ($-\text{CO}-\text{NH}-$) і використовується для ідентифікації білків та пептидів у розчинах.

Ксантопротеїнова реакція: При додаванні концентрованої нітратної кислоти до розчину білка та нагріванні утворюється осад жовтого кольору, який при додаванні розчину амоніаку змінює забарвлення на помаранчеве. Реакція є якісною на виявлення залишків ароматичних амінокислот (тирозину, триптофану, фенілаланіну) у складі білка.

Підпишіть види діяльності на уроці й оцініть за ними свою роботу.

Види діяльності на уроці:

1. Вивчення теоретичного матеріалу.
2. Виконання лабораторних досліджень.
3. Розв’язування хімічних вправ і задач.
4. Аналіз результатів та підбиття висновків.

Оцінка за кожним із зазначених видів діяльності становить 10 балів із 12, що свідчить про високий рівень засвоєння теми та якісне виконання завдань.