§ 3.2. БІЛКИ

• Назад до змісту

ДІЯЛЬНІСТЬ

НАВЧАЛЬНЕ ЗАВДАННЯ

Що відрізняє білки? Опис з використанням схеми «Морська зірка». Білки

Р Формулює визначення поняття «БІЛКИ»:
БІЛКИ (від англ. proteins — білки) — це високомолекулярні біополімерні органічні сполуки, мономерами яких є амінокислоти.

В Визначає сутність змістових елементів: особливості складу, структура, властивості, різноманітність, біологічна роль:

• Особливості складу — біополімери, побудовані з амінокислот; поділяються на прості (тільки з амінокислот) та складні (містять небілкову частину).
• Структура — мають чотири рівні організації: первинну (ланцюг), вторинну (спіраль або складчастий листок), третинну (глобула) та четвертинну (мультимер).
• Властивості — специфічно зв’язуються з іншими молекулами, здатні до денатурації, ренатурації та незворотної деструкції.
• Різноманітність — у природі відомо близько $10^{12}$ (10 трильйонів) різних білків, що виникають завдяки комбінаціям амінокислот та їхньому згортанню (фолдингу).
• Біологічна роль — виконують каталітичну, структурну, транспортну, захисну, регуляторну, рухову, поживну та інші життєво важливі функції.

К Конструює схему:

С Описує особливості з формулюванням висновку:
Унікальність білків полягає в неповторній послідовності амінокислот і просторовій формі кожного з них. Саме ця будова забезпечує виконання білками всіх основних процесів життєдіяльності клітини.

РОЗВИВАЛЬНЕ ЗАВДАННЯ

Від чого залежить різноманітність білків? Практична вправа. Розв’язування елементарних вправ з хімічної природи і структури білків

Р Усвідомлює пізнавальну ситуацію для ОБГРУНТУВАННЯ:
Різноманітність білків зумовлена необмеженою кількістю комбінацій амінокислот у поліпептидному ланцюзі та формуванням специфічної просторової структури під час згортання.

В Формулює мету обґрунтування:
Довести зв’язок між молекулярною масою, амінокислотним складом, довжиною ланцюга та просторовою організацією молекул білків.

К Розв’язує вправи:

Вправа 1. Молекулярна маса білка каталази 224 000 (а.о.м.) Скільки амінокислотних залишків в цій молекулі? Яка кількість пептидних зв’язків між амінокислотами утворює ланцюг?

• Кількість амінокислотних залишків: $N = \dfrac{224\,000\text{ Да}}{110\text{ Да}} \approx 2036$.
• Кількість пептидних зв’язків у ланцюзі: $N_{\text{зв}} = 2036 - 1 = 2035$.

Вправа 2. Інсулін (гормон підшлункової залози) має молекулярну масу 5610 (а.о.м.). Визначте, скільки аміногруп, карбоксильних груп і радикалів входять до його складу?

• Кількість амінокислотних залишків: $N = \dfrac{5610\text{ Да}}{110\text{ Да}} = 51$. Оскільки молекула інсуліну утворена двома окремими поліпептидними ланцюгами ($21$ і $30$ амінокислот):
• Вільних кінцевих аміногруп ($-\text{NH}_2$): $2$ (по одній на початку кожного ланцюга).
• Вільних кінцевих карбоксильних груп ($-\text{COOH}$): $2$ (по одній на кінці кожного ланцюга).
• Радикалів: $51$ (по одному радикалу в кожній амінокислоті).

Вправа 3. Знайдіть молекулярну масу і довжину первинної структури білка лізоциму, якщо відомо, що до його складу входить 129 амінокислотних залишків.

• Молекулярна маса: $M_r = 129 \cdot 110\text{ Да} = 14\,190\text{ Да}$ (або а.о.м.).
• Довжина первинної структури: $l = 129 \cdot 0{,}35\text{ нм} = 45{,}15\text{ нм}$.

Вправа 4. Молекулярна маса гемоглобіну дорівнює 68 660 Да (а.о.м.). Всього (до складу всіх 4 субодиниць гемоглобіну) входить 602 амінокислоти. Визначте молекулярну масу гема.

• Маса білкової частини (глобіну): $M_{\text{білка}} = 602 \cdot 110\text{ Да} = 66\,220\text{ Да}$.
• Маса небілкової частини ($4$ геми): $M_{(4\text{ геми})} = 68\,660\text{ Да} - 66\,220\text{ Да} = 2440\text{ Да}$.
• Молекулярна маса одного гема: $M_{\text{гема}} = \dfrac{2440\text{ Да}}{4} = 610\text{ Да}$.

Вправа 5. Гемоглобін крові людини містить 0,34% заліза. Вирахувати мінімальну масу молекули гемоглобіну (за формулою: $M = \dfrac{100 \cdot a}{b}$, де $M$ — молекулярна маса білка, $a$ — атомна або молекулярна маса компонентів, $b$ — відсотковий склад компонента). Який тип структури гемоглобіну?

• Атомна маса заліза: $A_r(\text{Fe}) \approx 56\text{ Да}$.
• Мінімальна маса (з розрахунку на $1$ атом $\text{Fe}$): $M_{\min} = \dfrac{100 \cdot 56\text{ Да}}{0{,}34\%} \approx 16\,471\text{ Да}$.
• Реальна маса молекули (містить $4$ атоми $\text{Fe}$): $M = \dfrac{100 \cdot (4 \cdot 56\text{ Да})}{0{,}34\%} \approx 65\,882\text{ Да}$.
• Тип структури: четвертинна (складається з чотирьох окремих субодиниць).

Вправа 6. Карбоангідраза — це фермент, за допомогою якого утворюється вуглекислий газ в процесах тканинного дихання. Молекули фермента містять 0,23% цинку. Визначте тип структури й молекулярну масу карбоангідрази.

• Атомна маса цинку: $A_r(\text{Zn}) \approx 65{,}4\text{ Да}$.
• Молекулярна маса карбоангідрази (містить $1$ атом цинку): $M = \dfrac{100 \cdot 65{,}4\text{ Да}}{0{,}23\%} \approx 28\,435\text{ Да}$.
• Тип структури: третинна (функціональний глобулярний білок-фермент).

С Формулює очікувані результати ОБГРУНТУВАННЯ різноманітності білків:
Різноманітність білків залежить від довжини їхніх ланцюгів, чергування амінокислот і варіантів просторової конфігурації. Навіть мінімальна зміна складу веде до появи білка з новими фізико-хімічними властивостями.

ЦІННІСНЕ ЗАВДАННЯ

Чому білки є інформаційними молекулами? Вправа для сприймання. Основні функції білків

Р Називає функції білків:

• Структурна: є будівельним матеріалом тканин (колаген у хрящах, кератин у волоссі).
• Інформаційна: сприйняття та перетворення зовнішніх сигналів (родопсин у сітківці).
• Каталітична: прискорення реакцій ферментами (пепсин, трипсин).
• Рухова: скорочення м’язів і переміщення клітин (актин, міозин).
• Транспортна: перенесення молекул по організму (гемоглобін переносить кисень).
• Захисна: знешкодження чужорідних тіл та згортання крові (антитіла, фібриноген).
• Регуляційна: керування обміном речовин (гормони інсулін, глюкагон).
• Енергетична: вивільнення енергії під час розщеплення ($1\text{ г} = 17{,}2\text{ кДж}$).
• Резервна: накопичення речовин про запас (яєчний альбумін як джерело води).
• Поживна: джерело амінокислот для організму (казеїн молока).

В Ілюструє прикладами інформаційну функцію білків:

• Білок сітківки ока родопсин поглинає світло і генерує нервовий сигнал для мозку.
• Білкові гормони (зокрема інсулін) переносять команди клітинам щодо поглинання глюкози через спеціальні білки-рецептори на їхніх мембранах.

К Конструює інфографіку:

С Виявляє ставлення на рівні сприймання та висловлює міркування про зв’язок структури білків та їхнім значенням в організації потоку ІНФОРМАЦІЇ:
Завдяки своїй складній формі білки можуть, як «ключ до замка», безпомилково пізнавати конкретні сигнали й молекули. Це забезпечує точне сприйняття інформації з довкілля та злагоджену взаємодію між усіма клітинами організму.

САМОРОЗВИТОК

САМОНАВЧАННЯ

Регуляційне завдання. Евристичний метод «Золота рибка» (Метод аналізу і синтезу фантастичних ідей)

Вправа. Формулюю три бажання, які можуть бути здійснені за допомогою білків:

• Створити на основі білка отрути павука (Hi1a) надійні ліки для захисту клітин мозку від загибелі під час інсульту.
• Розробити медичний надшвидкий клей на основі ферменту зміїної отрути для зупинки сильних кровотеч за лічені секунди.
• Створити штучні білки-ферменти, які повністю очищатимуть планету від пластикових відходів і промислових забруднень.

САМООЦІНЮВАННЯ

Розпізнавальне завдання. Тест-розпізнавання. Білки

Вправа-розпізнавання. БІЛКИ

I. Визначаю, якими цифрами позначені такі типи структури білків:

• А глобула — 3 (третинна структура)
• Б ланцюг — 1 (первинна структура)
• В мультимер — 4 (четвертинна структура)

II. Вибираю ознаки, що характеризують зображений білок:

Відповідь: 3, 2, 1 (А — 3, Б — 2, В — 1).

III. Аналізую опис: «Амінокислоти — це мономери (А), що поєднані між собою (Б) зв’язком, що виникає між аміногрупою $\text{NH}_2$ і (В)». Замість літер вибираю відповідні терміни:

• А (мономери) — 1 білків ✅
• Б (зв’язок) — 2 пептидний ✅
• В (група) — 3 $\text{COOH}$ ✅

Повний відновлений опис: «Амінокислоти — це мономери білків, що поєднані між собою пептидним зв’язком, що виникає між аміногрупою $\text{NH}_2$ і $\text{COOH}$».