§ 7 Функції білків. Ферменти

До змісту відповідей

БІОЛОГІЧНИЙ ДЕТЕКТИВ

Чому білкова їжа настільки важлива?

Білкова їжа є джерелом амінокислот, зокрема незамінних, які організм людини не здатен синтезувати самостійно. З них клітини будують власні білки, які виконують будівельну, ферментативну, захисну, транспортну, сигнальну та рухову функції.

Чи можна замінити її вуглеводною або багатою на ліпіди?

Замінити білкову їжу вуглеводною або ліпідною неможливо, оскільки вуглеводи й ліпіди складаються з Карбону, Гідрогену й Оксигену та не містять Нітрогену, обов’язкового для синтезу амінокислот. Тривала відсутність білка в раціоні порушує обмін речовин, уповільнює ріст і послаблює імунітет.

ТРЕНУЙСЯ ДУМАТИ

1. Деякі білки швидко руйнуються, а інші — розкладаються дуже повільно. Як такі властивості можуть бути пов’язані з їх структурою і функціями? На малюнку 7.1 зображено будову молекул казеїну (1) і кератину (2). Поміркуй, який із цих білків має довший період функціонування і повільно розкладається у природі.

Швидкість руйнування білків безпосередньо залежить від їхньої просторової конфігурації та виконуваної функції. Глобулярні білки, як-от казеїн (1), мають пухку кулясту форму, добре розчиняються у воді й швидко гідролізуються ферментами для постачання амінокислот і енергії. Фібрилярні білки, наприклад кератин (2), утворюють міцні нерозчинні нитки зі щільною системою зв’язків і виконують захисно-опорну роль. Кератин має значно довший період функціонування та дуже повільно розкладається в природі, адже він захищає покриви організмів (волосся, нігті, роги, пір’я) від механічних пошкоджень і дії хімічних речовин.

2. Сучасні засоби для прання можуть містити травні ферменти. Який сенс у таких добавках? Яка температура оптимальна для прання з використанням таких засобів?

Додавання ферментів (протеаз, ліпаз, амілаз) до засобів для прання допомагає розщеплювати стійкі органічні забруднення — плями від білків (кров, піт, молоко), жирів та крохмалю. Оптимальною для прання є температура 30–40 °C, оскільки за сильнішого нагрівання (понад 50–60 °C) білкова молекула ферменту денатурує і втрачає каталітичну активність.

ДОСЛІДЖЕННЯ

Проведи дослідження активності ферментів за різних умов (виконай в e-ДОДАТКУ завдання 7.1).

• Нанесіть декілька крапель Гідроген пероксиду на шкірочку плоду та на свіжий зріз плоду. Що спостерігаєте? Порівняйте результати та поясніть причини відмінностей.
На свіжому зрізі плоду активно виділяються бульбашки газу, тоді як на неушкодженій шкірочці реакція відсутня. Фермент каталаза міститься в цитоплазмі живих клітин м’якоті. Під час зрізання клітинні оболонки руйнуються і вивільняють каталазу, яка розкладає токсичний пероксид водню на воду та кисень. Щільні клітини шкірочки не дають пероксиду проникнути всередину до ферменту.

• У якому варіанті з картоплею спостерігається виділення бульбашок? Порівняйте результати і поясніть причини відмінностей.
Бульбашки кисню виділяються лише на шматочку сирої бульби картоплі, де каталаза зберігає свою природну структуру. У вареній картоплі реакція не відбувається, тому що кип’ятіння викликало незворотну денатурацію білка, і фермент утратив каталітичну здатність.

• Опишіть, що спостерігаєте на мікропрепараті листка під дією Гідроген пероксиду. Поясніть отримані результати.
Під мікроскопом навколо зрізаних клітин листка помітно утворення безлічі дрібних бульбашок кисню. Каталаза рослинних клітин миттєво знешкоджує перекис водню, який є небезпечним побічним продуктом метаболізму, і захищає структури листка від оксидативного стресу.

• Яке забарвлення спостерігаєте після додавання спиртового розчину йоду до крохмального клейстеру?
Розчин забарвлюється в темно-синій колір, що є специфічною якісною реакцією йоду на наявність молекул крохмалю.

• Через 20 хвилин оцініть забарвлення умісту пробірок. Поясніть результат.
У пробірці зі слиною за температури +40 °C синє забарвлення зникає, оскільки фермент амілаза слини за оптимальної температури повністю розщепив крохмаль на простіші цукри. У пробірці, що перебувала на холоді, забарвлення залишається темно-синім через гальмування активності ферменту низькою температурою. У пробірці з додаванням кислоти розчин також залишається синім, тому що кисле середовище денатурувало амілазу, і вона втратила здатність розщеплювати крохмаль.

РОБОТА З ІНФОРМАЦІЄЮ

Виконай в e-ДОДАТКУ завдання 7.2.

Розглянь малюнок і визнач, який з цих способів використовують у промислових масштабах.
На малюнку зображено другий спосіб. Молоко пропускають через кульки з ферментом лактазою, який розщеплює лактозу на глюкозу і галактозу, залишаючи їх у молоці.

• Чи однакове воно за смаком і енергетичною цінністю зі звичайним лактозовмісним молоком?
За смаком безлактозне молоко відчутно солодше за звичайне, оскільки моносахариди глюкоза і галактоза мають більшу солодкість, ніж вихідний дисахарид лактоза. За калорійністю та поживною цінністю воно однакове зі звичайним молоком, адже кількість вуглеводів зберігається.

ЗАПИТАННЯ І ЗАВДАННЯ

1. Які функції виконують білки у живих організмах?

Білки здійснюють широкий комплекс життєво необхідних функцій:

Структурна (будівельна) — формують клітинні каркаси, мембрани та тканини (колаген сполучної тканини, кератин епідермісу, фіброїн павутини й шовку).
Транспортна — переносять молекули та йони в організмі й крізь мембрани (гемоглобін крові, мембранні канали аквапорини).
Захисна — знешкоджують патогени та токсини (імуноглобуліни зв’язують антигени, лізоцим руйнує стінки бактерій, інтерферони пригнічують віруси).
Регуляторна й сигнальна — координують метаболічні реакції та сприймають сигнали середовища (гормони інсулін і глюкагон, мембранні білки-рецептори).
Рухова (скоротлива) — забезпечують механічні рухи клітин і тканин (актин і міозин у м’язах).
Запасна (резервна) — накопичують поживні ресурси (казеїн молока, овальбумін яєць, білки насіння рослин).
Каталітична (ферментативна) — багаторазово прискорюють біохімічні реакції обміну речовин (ДНК-полімераза, АТФ-синтетаза, травні ферменти).
Енергетична — слугують резервним джерелом енергії (розщеплення 1 г білка дає 17,2 кДж).

2. Розглянь зображення білків на малюнках 7.1 (с. 30), 7.2 і 7.3 (с. 31). Які з них глобулярні, які фібрилярні? Які із цих білків мають четвертинну структуру?

Кератин (мал. 7.1, 2) є фібрилярним білком, оскільки його молекули складаються з витягнутих пучків волокон.
Казеїн (мал. 7.1, 1), гемоглобін (мал. 7.2) та антитіло / імуноглобулін (мал. 7.3) є глобулярними білками зі згорнутими клубочкоподібними структурами.
Четвертинну структуру мають гемоглобін (мал. 7.2, об’єднує чотири поліпептидні ланцюги з йонами Феруму) та антитіло (мал. 7.3, утворене чотирма ланцюгами — двома важкими й двома легкими).

3. Виконай в e-ДОДАТКУ завдання 7.4.

⚠️ Це завдання є інтерактивним і потребує виконання безпосередньо в e-ДОДАТКУ на сайті підручника.

4. На малюнку 7.4 зображено два варіанти реакцій за участі ферментів. Який з них (1 чи 2) демонструє роботу травного ферменту? Відповідь обґрунтуй.

Роботу травного ферменту демонструє варіант під номером 1. Травні ензими здійснюють каталітичне розщеплення макромолекул на простіші складники. На першій схемі чітко видно, що складна сполука-субстрат фіксується в активному центрі ферменту і гідролізується на дві окремі молекули продуктів.

5. Які чинники впливають на активність ферментів? Проведи віртуальне дослідження активності лактази з інтерактивною симуляцією (виконай в e-ДОДАТКУ завдання 7.5).

Активність ферментів визначається температурою середовища, значенням кислотності (pH), концентраціями ферменту й речовини-субстрату, а також наявністю регуляторних сполук (активаторів або інгібіторів).

Результати симуляції виходу продукту (глюкози, мг/л) через 10 хвилин реакції:

500 мг/л лактози, 4 °C, pH 7 — 250 мг/л;
500 мг/л, 20 °C, pH 7 — 410 мг/л;
500 мг/л, 30 °C, pH 7 — 420 мг/л;
500 мг/л, 40 °C, pH 7 — 420 мг/л;
500 мг/л, 60 °C, pH 7 — 50 мг/л;
500 мг/л, 40 °C, pH 3 — 5 мг/л;
500 мг/л, 40 °C, pH 5 — 410 мг/л;
500 мг/л, 40 °C, pH 9 — 100 мг/л;
100 мг/л, 40 °C, pH 7 — 90 мг/л;
900 мг/л, 40 °C, pH 7 — 800 мг/л.

• Яка температура є оптимальною для активності лактази?
Оптимальною для ферменту є температура в інтервалі від 30 °C до 40 °C, що відповідає температурі внутрішнього середовища людського тіла. За 60 °C активність майже згасає через денатурацію білка.

• За яких значень pH середовища лактаза проявляє найвищу активність?
Найвищу каталітичну швидкість фермент демонструє за нейтрального показника pH 7.

• Як змінюється кількість продукту реакції залежно від концентрації субстрату?
Із підвищенням концентрації субстрату вихід продукту реакції зростає прямо пропорційно аж до повного насичення активних центрів молекул ферменту.

6. Останнім часом є попит на спеціалістів у галузі інженерної ензимології. Скористайся додатковими джерелами інформації і опиши сферу досліджень у цій галузі.

Інженерна ензимологія опрацьовує технології спрямованого синтезу, модифікації та практичного використання біологічних каталізаторів. Фахівці розробляють іммобілізовані ферменти на твердих нерозчинних носіях для багаторазового використання в реакторах. Дослідження галузі застосовуються для виготовлення безлактозного молока й сирів, створення діагностичних сенсорів (наприклад, глюкометрів), синтезу ферментних ліків та біопрепаратів для очищення стічних вод і ґрунтів від небезпечних відходів.

СКЛАДАЄМО БІОЛОГІЧНІ ПАЗЛИ (РЕФЛЕКСІЯ)

1. Назви три факти, які ти дізнався/дізналася після опанування параграфа.

Усі біологічні каталізатори є глобулярними білками зі специфічним активним центром, який зв’язує субстрат за принципом взаємної відповідності форми.
Білки забезпечують найважливіші процеси життєдіяльності: від м’язового скорочення (актин, міозин) та перенесення газів (гемоглобін) до імунного захисту (антитіла).
Ферменти працюють у строго визначених межах температури та кислотності, а нагрівання вище норми необоротно руйнує їх через денатурацію.

2. Закінчи одне з речень: Я став/стала більш обізнаним/обізнаною щодо… Мене здивувало… Я побачив/побачила зв’язок…
Я став більш обізнаним щодо практичного застосування ферментів, зокрема використання травних ензимів у пральних засобах та отримання безпечного безлактозного молока.

3. З якими перешкодами ти зіткнувся/зіткнулася під час опанування параграфа? Як ти подолав/подолала труднощі?
Спочатку було важко розрізняти білки за формою та рівнями організації структури, але зіставлення малюнків волокнистого кератину й кулястого гемоглобіну допомогло швидко засвоїти матеріал.

4. Де і як ти зможеш використати знання і набутий досвід?
Знання допоможуть обирати належний температурний режим прання речей пральними засобами з біодобавками, усвідомлено формувати щоденний білковий раціон і розуміти причини непереносимості молочних продуктів.