§ 7 Функції білків. Ферменти

• До змісту відповідей

БІОЛОГІЧНИЙ ДЕТЕКТИВ

Чому білкова їжа настільки важлива?

Білкова їжа є джерелом незамінних амінокислот, які організм людини не може синтезувати самостійно. Амінокислоти використовуються для побудови власних білків організму, які виконують будівельну, ферментативну, захисну, транспортну та рухову функції.

Чи можна замінити її вуглеводною або багатою на ліпіди?

Замінити білкову їжу вуглеводною або ліпідною неможливо, оскільки вуглеводи й ліпіди складаються переважно з Карбону, Гідрогену та Оксигену і не містять Нітрогену, необхідного для побудови амінокислот. Тривала відсутність білка в раціоні призводить до порушення обміну речовин, затримки росту та ослаблення імунітету.

ТРЕНУЙСЯ ДУМАТИ

1. Деякі білки швидко руйнуються, а інші — розкладаються дуже повільно. Як такі властивості можуть бути пов’язані з їх структурою і функціями? На малюнку 7.1 зображено будову молекул казеїну (1) і кератину (2). Поміркуй, який із цих білків має довший період функціонування і повільно розкладається у природі.

Швидкість розкладу білків залежить від їхньої просторової структури та біологічної ролі. Глобулярні білки, до яких належить казеїн (1), мають розпушену кулясту структуру, легко розчиняються у воді й швидко розщеплюються ферментами для забезпечення організму амінокислотами та енергією. Фібрилярні білки, такі як кератин (2), мають форму міцних витягнутих ниток зі щільними зв’язками, не розчиняються у воді та виконують структурну й захисну функції. Кератин має значно довший період функціонування і повільно розкладається у природі, оскільки він утворює покриви організмів (волосся, нігті, пір’я, роги) і стійкий до механічних та хімічних впливів.

2. Сучасні засоби для прання можуть містити травні ферменти. Який сенс у таких добавках? Яка температура оптимальна для прання з використанням таких засобів?

Додавання ферментів (протеаз, ліпаз, амілаз) до засобів для прання дозволяє ефективно розщеплювати складні органічні забруднення — плями від білків (кров, яйця, соуси), жирів та крохмалю. Оптимальною температурою для прання з такими засобами є 30–40 °C, оскільки при вищих температурах (понад 50–60 °C) білкова молекула ферменту денатурує і втрачає свою каталітичну активність.

ДОСЛІДЖЕННЯ

Проведи дослідження активності ферментів за різних умов (виконай в e-ДОДАТКУ завдання 7.1).

Нанесіть декілька крапель Гідроген пероксиду на шкірочку плоду та на свіжий зріз плоду. Що спостерігаєте? Порівняйте результати та поясніть причини відмінностей.
На свіжому зрізі плоду активно виділяються бульбашки газу, а на шкірочці реакція відсутня. Каталаза міститься в цитоплазмі живих клітин. Зріз руйнує оболонки клітин, вивільняючи фермент, який розщеплює пероксид водню на воду та кисень. Шкірочка складається зі щільних покривних клітин, тому фермент там недоступний для реакції.

У якому варіанті з картоплею спостерігається виділення бульбашок? Порівняйте результати і поясніть причини відмінностей.
Бульбашки виділяються виключно на шматочку сирої картоплі. Варена картопля не реагує, оскільки нагрівання спричиняє швидке руйнування зв’язків у молекулі ферменту, внаслідок чого відбувається денатурація. Фермент втрачає активність і більше не може розщеплювати пероксид водню.

Опишіть, що спостерігаєте на мікропрепараті листка під дією Гідроген пероксиду. Поясніть отримані результати.
Під мікроскопом помітно утворення дрібних бульбашок газу навколо зрізу трав’янистого листка. Це виділяється кисень через розщеплення пероксиду водню рослинною каталазою. Фермент працює для захисту клітин від токсичної дії $H_2O_2$, який постійно утворюється під час клітинного метаболізму.

Яке забарвлення спостерігаєте після додавання спиртового розчину йоду до крохмального клейстеру?
Утворюється темно-синє забарвлення. Це якісна хімічна реакція йоду на наявність крохмалю.

Через 20 хвилин оцініть забарвлення умісту пробірок. Поясніть результат.
У пробірці №1 (слина, +40°C) синє забарвлення зникне, оскільки ферменти активні лише за певних температур. Оптимальна температура дозволила амілазі слини повністю розщепити крохмаль. У пробірці №2 (холод) забарвлення залишається синім, бо низька температура гальмує роботу ферменту. У пробірці №3 (кислота) забарвлення також залишиться синім, оскільки зміна рН середовища спричиняє денатурацію макромолекул. Амілаза зруйнувалася і не розщепила крохмаль.

РОБОТА З ІНФОРМАЦІЄЮ

Виконай в e-ДОДАТКУ завдання 7.2.

Розглянь малюнок і визнач, який з цих способів використовують у промислових масштабах.
На малюнку зображено другий спосіб. Молоко пропускають через кульки з ферментом лактазою, який розщеплює лактозу на глюкозу і галактозу, залишаючи їх у молоці.

Чи однакове воно за смаком і енергетичною цінністю зі звичайним лактозовмісним молоком?
За смаком воно відрізняється. Безлактозне молоко солодше, оскільки моносахариди мають солодший смак за дисахариди. Енергетична цінність залишається однаковою, адже вуглеводи нікуди не зникають, а лише розкладаються на простіші цукри.

ЗАПИТАННЯ І ЗАВДАННЯ

1. Які функції виконують білки у живих організмах?

У живих організмах білки виконують такі основні функції:

1. Структурна (будівельна) — білки входять до складу клітинних мембран та тканин організму (колаген у сполучній тканині, кератин у шкірі та волоссі, фіброїн шовку).
2. Транспортна — переносять речовини по організму та крізь клітинні мембрани (гемоглобін і гемоціанін транспортують кисень, аквапорини переносять воду).
3. Захисна — захищають організм від патогенів та пошкоджень (імуноглобуліни або антитіла зв’язують антигени, лізоцим руйнує стінки бактерій, інтерферони борються з вірусами).
4. Регуляторна та сигнальна — беруть участь у регуляції процесів обміну речовин та передачі сигналів (гормони інсулін і глюкагон, рецепторні білки клітинних мембран).
5. Рухова (скоротлива) — забезпечують скорочення м’язів і рух клітин (актин і міозин).
6. Запасна (резервна) — слугують для накопичення поживних речовин (казеїн у молоці, овальбумін у пташиних яйцях, білки насіння).
7. Енергетична — під час повного розщеплення 1 грама білка вивільняється 17,2 кДж енергії.
8. Каталітична (ферментативна) — ферменти прискорюють біохімічні реакції в клітинах (наприклад, ДНК-полімераза, АТФ-синтетаза).

2. Розглянь зображення білків на малюнках 7.1 (с. 30), 7.2 і 7.3 (с. 31). Які з них глобулярні, які фібрилярні? Які із цих білків мають четвертинну структуру?

На основі аналізу зображених білків:

• Фібрилярним є кератин (мал. 7.1, 2), оскільки його молекули мають видовжену волокнисту будову.
• Глобулярними є казеїн (мал. 7.1, 1), гемоглобін (мал. 7.2) та антитіло / імуноглобулін (мал. 7.3), оскільки їхні молекули мають кулясту або клубочкоподібну форму.
• Четвертинну структуру мають гемоглобін (мал. 7.2) та антитіло / імуноглобулін (мал. 7.3), тому що їхні молекули складаються з кількох окремих поліпептидних ланцюгів (субодиниць), об’єднаних у єдиний функціональний комплекс.

3. Виконай в e-ДОДАТКУ завдання 7.4.

4. На малюнку 7.4 зображено два варіанти реакцій за участі ферментів. Який з них (1 чи 2) демонструє роботу травного ферменту? Відповідь обґрунтуй.

Травний фермент демонструє варіант під номером 1. Травні ферменти здійснюють реакції розщеплення складних органічних речовин на простіші сполуки. На малюнку під номером 1 видно, як одна складна молекула субстрату зв’язується з активним центром ферменту і розщеплюється на дві простіші молекули продуктів реакції.

5. Які чинники впливають на активність ферментів? Проведи віртуальне дослідження активності лактази з інтерактивною симуляцією (виконай в e-ДОДАТКУ завдання 7.5).

На активність ферментів впливають такі чинники, як температура середовища, рівень кислотності (pH), концентрація субстрату та ферменту, а також наявність інгібіторів або активаторів. Під час дослідження активності лактази встановлено, що фермент працює найефективніше за оптимальної температури близько 37 °C і нейтрального або слабкокислого pH. За значного підвищення температури активність лактази стрімко падає через денатурацію її білкової молекули.

Ось орієнтовні результати концентрації глюкози через 10 хв, які можна передбачити за правилами роботи ферментів:
500 мг/л, 4 °C, pH 7 — 250
500 мг/л, 20 °C, pH 7 — 410
500 мг/л, 30 °C, pH 7 — 420
500 мг/л, 40 °C, pH 7 — 420
500 мг/л, 60 °C, pH 7 — 50.
500 мг/л, 40 °C, pH 3 — 5.
500 мг/л, 40 °C, pH 5 — 410.
500 мг/л, 40 °C, pH 9 — 100.
100 мг/л, 40 °C, pH 7 — 90.
900 мг/л, 40 °C, pH 7 — 800

Яка температура є оптимальною для активності лактази?
Оптимальною температурою для активності лактази є діапазон від 30 °C до 40 °C.

За яких значень pH середовища лактаза проявляє найвищу активність?
Найвищу активність фермент проявляє за нейтрального значення pH 7.

Як змінюється кількість продукту реакції залежно від концентрації субстрату?
Зі збільшенням концентрації субстрату кількість утвореного продукту реакції також зростає.

6. Останнім часом є попит на спеціалістів у галузі інженерної ензимології. Скористайся додатковими джерелами інформації і опиши сферу досліджень у цій галузі.

Інженерна ензимологія є напрямом біотехнології, який досліджує способи виділення, штучного конструювання та модифікації ферментів, а також створення іммобілізованих ферментів, закріплених на твердих носіях. Фахівці цієї галузі розробляють ферментні препарати для медицини та діагностики (наприклад, біосенсори для вимірювання рівня глюкози), харчової промисловості (виробництво безлактозного молока та сирів), легкої промисловості (створення пральних порошків із біодобавками) та екології (біологічне очищення стічних вод і переробка відходів).

СКЛАДАЄМО БІОЛОГІЧНІ ПАЗЛИ (РЕФЛЕКСІЯ)

1. Назви три факти, які ти дізнався/дізналася після опанування параграфа.

• Ферменти є біологічними каталізаторами білкової природи, які прискорюють біохімічні реакції у клітинах і не витрачаються під час них.
• Активність ферментів залежить від умов довкілля, зокрема від температури та рівня кислотності середовища (pH).
• Білки виконують різноманітні важливі функції, серед яких транспортна (гемоглобін), захисна (антитіла) та рухова (актин і міозин).

2. Закінчи одне з речень: Я став/стала більш обізнаним/обізнаною щодо… Мене здивувало… Я побачив/побачила зв’язок…
Я став більш обізнаним щодо використання ферментів у побуті, зокрема в складі сучасних засобів для прання.

3. З якими перешкодами ти зіткнувся/зіткнулася під час опанування параграфа? Як ти подолав/подолала труднощі?
Під час вивчення матеріалу виникли труднощі із запам’ятовуванням відмінностей між глобулярними та фібрилярними білками, але уважний розгляд ілюстрацій у підручнику допомог засвоїти їхню будову.

4. Де і як ти зможеш використати знання і набутий досвід?
Здобуті знання допоможуть краще розуміти склад продуктів харчування, свідомо обирати правильний режим і температуру для прання речей, а також розуміти причини лактозної непереносимості.